免疫球蛋白分子的结构

　　免疫球蛋白分子的基本结构是由四条肽链，即二条相同的分子量较小的轻链(light chain，L链)和二条相同的分子量较大的重链(heavy chain，H链)组成。二硫键连接轻链与重链形成一个四肽链分子，称为免疫球蛋白分子的单体。单体是构成所有免疫球蛋白分子的基本结构。

　　每条重链和轻链分为氨基端(N端)和羧基端(C端)。通过对H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现N-末端序列变化很大，称此区为可变区(V区);C-末端氨基酸则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区(C区)。

　　恒定区在同一种属动物中是比较恒定的，是制备第二抗体进行标记的重要基础。而可变区可分为高变区和骨架区。高变区为抗体与抗原的结合位置，称为决定簇互补区(CDR)，VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3又分别称为CDR1，CDR2，CDR3，其中CDR3具有更高的高变程度。

　　功能区为链内二硫键折叠成的球形区，约由110个氨基酸组成。其中VL和VH是抗原结合的部位;CL和CH1上具有同种异型的遗传标记;IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点;IgG借助CH2部分可通过胎盘;CH3或CH4具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞、NK细胞Fc段受体的功能，不同的抗体可与不同的细胞结合，产生不同的免疫效应。

　　除此之外，免疫球蛋白分子还含有铰链区。铰链区位于CH1与CH2之间，不是一个独立的功能区。当Ab与Ag结合时，铰链区发生扭曲，使Ab的2个抗原结合点更好地与2个抗原决定簇互补。铰链区还含有木瓜蛋白酶、胃蛋白酶的水解位点